La Risonanza Magnetica Nucleare biomolecolare (spettroscopia NMR biomolecolare) fornisce informazioni sulla struttura e la dinamica delle proteine, dell’ RNA e del DNA a livello atomico . Queste biomolecole possono essere studiate singolarmente o in presenza di leganti o altre biomolecole . La determinazione della struttura tridimensionale di macromolecole e dei loro complessi è vitale per la “Rational Drug Design” e per ampliare le conoscenze nel campo della biologia meccanicistica . Il termine ” NMR biomolecolare ” si riferisce all’uso della spettroscopia NMR per studiare composti biologici “in vivo” o in condizioni molto simili all’ “in vivo”. Sebbene la maggior parte delle proteine citosoliche è relativamente facile da studiare , le proteine della membrana richiedono ambienti lipofili sia per la stabilità e che per lo studio della loro funzione e quindi sono tipicamente studiate in micelle, lipidi bi – strati , membrane cellulari e cellule viventi . Alla spettroscopia NMR generalmente manca la sensibilità per rilevare i segnali utili in un campione non marcato isotopicamente , quindi le biomolecole sono spesso arricchite con 13C e / o 15N per le analisi . Il Deuterio spesso è incorporato per semplificare gli spettri o per alterare gli effetti di rilassamento in modo che le informazioni necessarie alla spettroscopica possono essere acquisite . Nel corso degli anni, i progressi nelle strategie – marcatura isotopica hanno ampliato le dimensioni delle macromolecole e dei tipi di informazioni dettagliate disponibili per lo studio.
Applicazioni:
Intact Proteins & Protein Standards
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